Aminokwasy białkowe


Aminokwasy białkowe w encyklopedii

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera

Aminokwasy białkoweaminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych[1] kodowanych przez 64 kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę[2], selenocysteinę oraz pirolizynę[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina[4]. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji[5][6][7]. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania[8]. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek np. kanawanina będąca bliskim analogiem argininy jest z tego powodu wysoce toksyczna[9].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.


D-Aminokwasy | edytuj kod

Pomimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy[10][11].

Podstawowe aminokwasy białkowe | edytuj kod

Poniżej przedstawiono tabele zawierającą nazwy wraz ze skrótowymi oznaczeniami, podstawowe informacje oraz właściwości fizyko-chemiczne dla 20 standardowych aminokwasów.

* - masa cząsteczkowa na podstawie średniej ważonej uwzględniającej procentową zawartość izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Powstanie wiązania peptydowego powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).

Ekspresja genetyczna | edytuj kod

* UAG koduje normalnie kodon stopu (amber) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny[13]
** UGA koduje normalnie kodon stopu (opal) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny[13]
† Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego
†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej)
& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 Eukaryota) oraz białek ludzkich (21006 białek)[14]

Produkcja przemysłowa | edytuj kod

Roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła w 2005 r. ok. 3,3 mln ton, z czego ok. 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny i lizyny (głównie w postaci chlorowodorku)[15].

Zobacz też | edytuj kod

Przypisy | edytuj kod

  1. Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 505. ISBN 83-01-00140-2.
  2. a b Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.
  3. Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.
  4. Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny : biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.
  5. AlbertA. Erives AlbertA., A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality, „Journal of Molecular Evolution”, 73 (1-2), 2011, s. 10–22, DOI10.1007/s00239-011-9453-4, ISSN 0022-2844, PMID21779963, PMCIDPMC3223571 [dostęp 2018-06-15]  (ang.).
  6. MichaelM. Yarus MichaelM., Jeremy JosephJ.J. Widmann Jeremy JosephJ.J., RobR. Knight RobR., RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code, „Journal of Molecular Evolution”, 69 (5), 2009, s. 406–429, DOI10.1007/s00239-009-9270-1, ISSN 1432-1432, PMID19795157 [dostęp 2018-06-15] .
  7. Andrei S.A.S. Rodin Andrei S.A.S., EörsE. Szathmáry EörsE., Sergei N.S.N. Rodin Sergei N.S.N., On origin of genetic code and tRNA before translation, „Biology Direct”, 6, 2011, s. 14, DOI10.1186/1745-6150-6-14, ISSN 1745-6150, PMID21342520, PMCIDPMC3050877 [dostęp 2018-06-15] .
  8. A.L.A.L. Weber A.L.A.L., S.L.S.L. Miller S.L.S.L., Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids, „Journal of Molecular Evolution”, 17 (5), 1981, s. 273–284, ISSN 0022-2844, PMID7277510 [dostęp 2018-06-15] .
  9. G.A.G.A. Rosenthal G.A.G.A., The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine, „The Quarterly Review of Biology”, 52 (2), 1977, s. 155–178, ISSN 0033-5770, PMID331385 [dostęp 2018-06-15] .
  10. Mendel Friedman. Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids. „Journal of Agricultural and Food Chemistry”. 47 (9), s. 3457–79, 1999. DOI: 10.1021/jf990080u. PMID: 10552672
  11. Mendel Friedman. Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids. „Chemistry & Biodiversity”. 7 (6), s. 1491–530, 2010. DOI: 10.1002/cbdv.200900225. PMID: 20564567
  12. Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.
  13. a b MichaelM. Rother MichaelM., Joseph A.J.A. Krzycki Joseph A.J.A., Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea, „Archaea (Vancouver, B.C.)”, 2010, 2010, DOI10.1155/2010/453642, ISSN 1472-3654, PMID20847933, PMCIDPMC2933860 [dostęp 2018-06-15] .
  14. Lukasz P.L.P. Kozlowski Lukasz P.L.P., Proteome-pI: proteome isoelectric point database, „Nucleic Acids Research”, 45 (D1), 2017, D1112–D1116, DOI10.1093/nar/gkw978, ISSN 1362-4962, PMID27789699, PMCIDPMC5210655 [dostęp 2018-06-15] .
  15. KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI10.1002/14356007.a02_057  (ang.).
Na podstawie artykułu: "Aminokwasy białkowe" pochodzącego z Wikipedii
OryginałEdytujHistoria i autorzy