Oksymioglobina


Oksymioglobina w encyklopedii

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Oksymioglobina – utlenowana postać mioglobiny. Mioglobina jest białkiem służącym do magazynowania tlenu w tkance mięśniowej. Ma ciemnoczerwoną (purpurową) barwę. Po przyłączeniu cząsteczki tlenu, zmienia się jej konformacja i barwa. Mioglobina z przyłączoną cząsteczką tlenu określana jest jako oksymioglobina i zmienia barwę na jasnoczerwoną (wiśniową). Jest to zjawisko odwracalne. Gdy ciśnienie cząstkowe tlenu w otoczeniu spada, jego cząsteczka odłącza się od cząsteczki oksymioglobiny. W żywych mięśniach mechanizm ten pozwala na przechowywanie tlenu i uwalnianie jego rezerw podczas anoksemii. W przetwórstwie mięsa ma to znaczenie estetyczne. Mięso tuż po uboju zawiera głównie nienatlenioną mioglobinę i ma ciemnoczerwoną barwę. Podczas rozbioru i cięcia mięsa, wnika do niego tlen atmosferyczny i łącząc się mioglobiną, przekształca ją w oksymioglobinę. Dlatego mięso w pierwszych etapach obróbki ma jasnoczerwony kolor kojarzony ze świeżością[1].

Łączenie tlenu z mioglobiną jest jej utlenowaniem, a nie utlenieniem, gdyż zarówno mioglobina, jak i oksymioglobina zawierają atom żelaza na stopniu utlenienia +2. Utlenienie Fe2+ do Fe3+ powoduje trudne do odwrócenia przekształcenie mioglobiny w metmioglobinę.

Zobacz też | edytuj kod

Przypisy | edytuj kod

  1. Hugh Ashworth. A cool choice: cryogenic freezing of meat. „Food Engineering & Ingredients”. Wrzesień 2008. 33, 3. s. 14-17. 
Na podstawie artykułu: "Oksymioglobina" pochodzącego z Wikipedii
OryginałEdytujHistoria i autorzy