Proteorodopsyna


Proteorodopsyna w encyklopedii

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania Schemat budowy proteorodopsyny

Proteorodopsyna – białko występujące u morskich organizmów planktonowych, należących do bakterii, archeowców i eukariotów[1][2][3][4]. Jest białkiem transbłonowym zawierającym retinal i pełni funkcje pompy protonowej[5]. Właściwości białka mogą być wykorzystywane przez organizmy do wytwarzania ATP w formie fotoautotrofizmu zbliżonego do fotosyntezy[6]. Znanych jest wiele wariantów proteorodopsyny o różnych widmach absorpcji. U części organizmów białko spełnia funkcje sensoryczne[7][8][9][10]. Geny umożliwiające wykorzystanie proteorodopsyny rozpowszechniły się wśród organizmów planktonicznych w wyniku poziomego transferu genów. Prawdopodobnie przeniesienie genów proteorodopsyny jest stosunkowo częstym i skoordynowanym wydarzeniem ewolucyjnym[11].

Spis treści

Odkrycie | edytuj kod

Proteorodopsyna została odkryta w roku 2000[1]. Początkowo stwierdzono jej obecność w błonach komórkowych γ-proteobakterii występujących we wschodniej i północnej części Oceanu Spokojnego, a następnie również u mikroorganizmów żyjących w północnej części Oceanu Atlantyckiego[12], w Oceanie Południowym i Arktycznym[7]. Odmienne warianty genu kodującego proteorodopsynę stwierdzono u organizmów żyjących w Morzu Śródziemnym, Morzu Czerwonym, Morzu Sargassowym i Morzu Japońskim[13]. Wykazano też obecność proteorodopsyny u bakterii powszechnie występującej w morzach[14]. Warianty proteorodopsyny z różnych lokalizacji charakteryzują się odmiennym rozkładem maksimów absorpcji umożliwiając dostosowanie się organizmów do warunków oświetleniowych zależnych od położenia geograficznego i głębokości[10].

Budowa i działanie | edytuj kod

Proteorodopsyna wykazuje duże podobieństwo do bakteriorodopsyny, występującej u archeowców. Centrum aktywne bakteriorodopsyny Asp 82, Asp85 (pierwotny akceptor protonu), Asp212 i Lys216 (miejsce wiązania retinalu) jest zachowane w proteorodopsynie jako Arg94, Asp97 i Lys231. Brak jest jednak występującego w bakteriorodopsynie kwasu karboksylowego w postaci Glu194 lub Glu204, który prawdopodobnie jest odpowiedzialny za uwalnianie protonu po zewnętrznej stronie błony komórkowej[15].

Proteorodopsyna w komórkach organizmów planktonicznych spełnia funkcje pompy protonowej napędzanej światłem. Umożliwia przetrwanie organizmom żyjącym w wierzchniej warstwie oceanów, w warunkach niedostatku substancji pokarmowych[16]. Doświadczalnie potwierdzono, że światło powoduje wzmożony rozwój bakterii w porównaniu z bakteriami hodowanymi w ciemności[17]. Chromofor w postaci retinalu jest kowalencyjnie związany z apoproteiną tworząc zasadę Schiffa z udziałem Lys231. W wyniku oświetlenia zmianie ulega konformacja wiązań z wyłącznie trans do 13-cis. Model działania białka został stworzony w oparciu o badania z wykorzystaniem spektroskopii fourierowskiej oraz spektroskopii UV-VIS [18][19].

Inżynieria genetyczna | edytuj kod

Gen kodujący proteorodopsynę po przeniesieniu do komórki Escherichia coli umożliwiał zmodyfikowanej bakterii przenoszenie protonów przez błonę komórkową w obecności światła[1]. Potwierdzono również, że gradient protonowy może być wykorzystany do syntezy ATP[20].

Przypisy | edytuj kod

  1. a b c Beja O, Aravind L, Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A, Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF. Bacterial rhodopsin: Evidence for a new type of phototrophy in the sea. „Science”. 289 (5486), s. 1902–1904, 2000. DOI: 10.1126/science.289.5486.1902. PMID: 10988064. Bibcode2000Sci...289.1902B (ang.). 
  2. Lin S, Zhang H, Zhuang Y, Tran B, Gill J. Spliced leader-based metatranscriptomic analyses lead to recognition of hidden genomic features in dinoflagellates.. „Proc. Natl. Acad. Sci. USA”. 107 (46), s. 20033–20038, 2007. DOI: 10.1073/pnas.1007246107. Bibcode2010PNAS..10720033L (ang.). 
  3. Frigaard NU, Martinez A, Mincer TJ, DeLong EF.. Proteorhodopsin lateral gene transfer between marine planktonic Bacteria and Archaea.. „Nature”. 439, s. 847–50, 2006. DOI: 10.1038/nature04435. PMID: 16482157. Bibcode2006Natur.439..847F (ang.). 
  4. CH. Slamovits, N. Okamoto, L. Burri, ER. James i inni. A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes.. „Nat Commun”. 2, s. 183, 2011. DOI: 10.1038/ncomms1188. PMID: 21304512
  5. JR. de la Torre, LM. Christianson, O. Béjà, MT. Suzuki i inni. Proteorhodopsin genes are distributed among divergent marine bacterial taxa.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 100 (22), s. 12830-5, Oct 2003. DOI: 10.1073/pnas.2133554100. PMID: 14566056
  6. JA. Fuhrman, MS. Schwalbach, U. Stingl. Proteorhodopsins: an array of physiological roles?. „Nat Rev Microbiol”. 6 (6), s. 488-94, Jun 2008. DOI: 10.1038/nrmicro1893. PMID: 18475306
  7. a b Béjà O, Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M, DeLong EF. Proteorhodopsin phototrophy in the ocean. „Nature”. 411 (6839), s. 786–789, 2001. DOI: 10.1038/35081051. PMID: 11459054 (ang.). 
  8. Man, D., Wang, W., Sabehi, G., Aravind, L., Post, A.F., Massana, R., Spudich, E.N., Spudich, J.L., Beja, O.. Diversification and spectral tuning in marine proteorhodopsins.. „EMBO J.”. 22, s. 1725–1731, 2003. PMID: 12682005 (ang.). 
  9. Kelemen BR, Du M, Jensen RB. Proteorhodopsin in living color: diversity of spectral properties within living bacterial cells. „Biochim. Biophys. Acta”. 1618 (1), s. 25–32, 2003. DOI: 10.1016/j.bbamem.2003.10.002. PMID: 14643930 (ang.). 
  10. a b Sabehi G, Kirkup BC, Rosenberg M, Stambler N, Polz MF, Béjà O. Adaptation and spectral tuning in divergent marine proteorhodopsins from the eastern Mediterranean and the Sargasso Seas. „The ISME Journal”. 1 (1), s. 8–55, 2007. DOI: 10.1038/ismej.2007.10. PMID: 18043613 (ang.). 
  11. J. McCarren, EF. DeLong. Proteorhodopsin photosystem gene clusters exhibit co-evolutionary trends and shared ancestry among diverse marine microbial phyla.. „Environ Microbiol”. 9 (4), s. 846-58, Apr 2007. DOI: 10.1111/j.1462-2920.2006.01203.x. PMID: 17359257
  12. BJ. Campbell, LA. Waidner, MT. Cottrell, DL. Kirchman. Abundant proteorhodopsin genes in the North Atlantic Ocean.. „Environ Microbiol”. 10 (1), s. 99-109, Jan 2008. DOI: 10.1111/j.1462-2920.2007.01436.x. PMID: 18211270
  13. Venter JC, Remington K, Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D, Eisen JA, Wu D, Paulsen I, Nelson KE, Nelson W, Fouts DE, Levy S, Knap AH, Lomas MW,Nealson K, White O, Peterson J, Hoffman J, Parsons R, Baden-Tillson H, Pfannkoch C, Rogers YH, Smith HO. Environmental genome shotgun sequencing of the Sargasso Sea. „Science”. 304 (5667), s. 66–74, 2004. DOI: 10.1126/science.1093857. PMID: 15001713. Bibcode2004Sci...304...66V (ang.). 
  14. SJ. Giovannoni, L. Bibbs, JC. Cho, MD. Stapels i inni. Proteorhodopsin in the ubiquitous marine bacterium SAR11.. „Nature”. 438 (7064), s. 82-5, Nov 2005. DOI: 10.1038/nature04032. PMID: 16267553
  15. Partha R, Krebs R, Caterino TL, Braiman MS. Weakened coupling of conserved arginine to the proteorhodopsin chromophore and its counterion implies structural differences from bacteriorhodopsin. „Bioch. Biophys. Acta.”. 1708 (1), s. 6–12, 2005. DOI: 10.1016/j.bbabio.2004.12.009. PMID: 15949979 (ang.). 
  16. L. Gómez-Consarnau, N. Akram, K. Lindell, A. Pedersen i inni. Proteorhodopsin phototrophy promotes survival of marine bacteria during starvation.. „PLoS Biol”. 8 (4), s. e1000358, 2010. DOI: 10.1371/journal.pbio.1000358. PMID: 20436956
  17. L. Gómez-Consarnau, JM. González, M. Coll-Lladó, P. Gourdon i inni. Light stimulates growth of proteorhodopsin-containing marine Flavobacteria.. „Nature”. 445 (7124), s. 210-3, Jan 2007. DOI: 10.1038/nature05381. PMID: 17215843
  18. Krebs RA, Alexiev U, Partha R, DeVita AM, Braiman MS. Detection of fast light-activated H+ release and M intermediate formation from proteorhodopsin. „BMC Physiol.”. 2, s. 5, 2002. DOI: 10.1186/1472-6793-2-5. PMID: 11943070 (ang.). 
  19. Xiao Y, Partha R, Krebs R, Braiman MS. Time-Resolved FTIR Spectroscopy of the Photointermediates Involved in Fast Transient H+ Release by Proteorhodopsin. „J. Phys. Chem. B”. 109 (1), s. 634–641, 2005. DOI: 10.1021/jp046314g. PMID: 16851056 (ang.). 
  20. Martinez A, Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF. Proteorhodopsin photosystem gene expression enables photophosphorylation in a heterologous host. „PNAS”. 104 (13), s. 5590–5595, 2007. DOI: 10.1073/pnas.0611470104. PMID: 17372221. Bibcode2007PNAS..104.5590M (ang.). 
Na podstawie artykułu: "Proteorodopsyna" pochodzącego z Wikipedii
OryginałEdytujHistoria i autorzy