Ubikwityna


Ubikwityna w encyklopedii

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania Struktura ubikwityny Komputerowy model ubikwityny

Ubikwityna (Ub) – małocząsteczkowe białko obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek (ubikwitynacja), które mają ulec nielizosomalnej proteolizie.

Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie (tylko 3 z 76 reszt aminokwasowych różni ubikwitynę ludzką od drożdżowej)[1], jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna występuje u eukariontów w proteasomach.

Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizylowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76).

Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose, Awram Herszko i Aaron Ciechanower w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.

Schemat procesu ubikwitynacji

Przypisy | edytuj kod

  1. Robert K.R.K. Murray Robert K.R.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera, 2006 .

Linki zewnętrzne | edytuj kod

Na podstawie artykułu: "Ubikwityna" pochodzącego z Wikipedii
OryginałEdytujHistoria i autorzy